Das P-Protein als Komponente des „glycine cleavage system“ (GCS) katalysiert die Decarboxylierung von Glycin. GCS ist Bestandteil des Aminosäurestoffwechsels aller Organismen und des photorespiratorischen C2-Zyklus in Pflanzen. Defekte im P-Protein führen in Eukaryoten häufig zu schweren Schädigungen der betroffenen Organismen. Trotz dieser Bedeutung liegen biochemische sowie strukturelle Daten von eukaryotischen P-Proteinen nur sehr unzureichend vor. In den Arbeiten dieser Dissertation wurde das Enzym aus Synechocystis sp. PCC 6803 untersucht und festgestellt, dass die Biochemie sowie der strukturelle Aufbau des cyanobakteriellen Enzyms denen pflanzlicher P-Proteine ähnelt. Die Ergebnisse dieser Dissertation ermöglichen zukünftige Struktur-Funktionsanalysen eines P-Proteins mit homodimerem Aufbau und damit ein gezieltes Studium dieser Enzymeklasse. Dies ermöglicht neue Einsichten in die Funktionsweise homodimerer P-Proteine bzw. dem GCS-Aufbau.
P-proteins are part of the „glycine cleavage system“ (GCS) and catalyze the decarboxylation of glycine. GCS is ubiquitous and part of the amino acid metabolism and photorespiratory C2-cycle in plants. Mutations in eukaryotic P-Proteins lead to metabolic disturbances. Nevertheless, up to now this important class of enzymes is not well biochemically and structurally characterized. In this work the P-protein from Synechocystis sp. PCC 6803 was studied. The obtained biochemical and structural results are highly similar to plant P-proteins. The results enable specific structure-function analyzes of homodimeric P-proteins in the future. This might lead to new insights in P-Protein functionality and might give hints in the assembly of GCS.