Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät

Institut für Organische Katalyseforschung

Fachgebiet: Organische Chemie/ Katalyse

Betreuer: Prof. Dr. Matthias Beller



Dipl.-Chem. Kristin Schröder
(e-mail: kristin.schroeder@catalysis.de )

Development of Novel Bio-Inspired Iron-Based Catalysts for the Oxidation of Olefins with H2O2 or Air

This dissertation deals with the development of novel catalytic oxidation protocols. As part of this project, environmentally benign and cheap in situ catalyst systems have been developed based on analogies to nature. Next to improvements of the substrate scope for the iron-H2pydic-amine system, a novel iron-catalyzed epoxidation was established using hydrogen peroxide as oxidant. Hereby, imidazoles are applied as the only ligands. Mechanistic investigations led to a proposal and to the characterization of molecular-defined pre-catalysts. Furthermore a dioxygen-based catalyst system has been established. With imidazole and ß-ketoester derivatives it was possible to develop a novel epoxidation method, which utilizes dioxygen as oxidant. Interestingly, mechanistic similarities with monooxygenases and dioxygenases have been established.

Die vorliegende Dissertation beschäftigt sich mit der Entwicklung neuer katalytischer Oxidationsmethoden. Es konnten umweltfreundliche und kostengünstige in situ Katalysatorsysteme entwickelt werden, die sich auf Ähnlichkeiten mit natürlichen Systemen stützen. Dabei konnte neben Verbesserungen der Substratbreite der Eisen-H2pydic-Amin Systeme eine neue eisen-katalysierte Methode für die Epoxidation mit Wasserstoffperoxid entwickelt werden. Hierbei werden lediglich Imidazole als Liganden eingesetzt. Mit Hilfe von zusätzlichen Untersuchungen konnte ein Mechanismus postuliert und definierte Prä-Katalysatoren erhalten werden. Ein weiterer Schwerpunkt dieser Arbeit lag in der Entwicklung eines sauerstoffbasierten Systems. Es gelang, basierend auf Imidazol und ß-Ketoesterderivaten, die Entwicklung einer Methode, welche Sauerstoff als Oxidationsmittel nutzt und mechanistische Ähnlichkeiten sowohl mit Monooxygenasen als auch mit Dioxygenasen zeigt.