Das Glycine Cleavage System (GCS) ist ein für alle Eukaryoten essentielles Multienzymsystem. Es besteht aus insgesamt vier Proteinen, die kurz P-, L-, T- und H-Protein genannt werden, und wandelt Glycin in Serin um.
Für Pflanzen (Erbse) konnte gezeigt werden, dass die vier Proteine bei hohen Konzentrationen in vitro in der Lage sind einen relativ stabilen Proteinkomplex mit einem Verhältnis von 2P2:1L2:9T:27H zu bilden. Dieser Komplex konnte bisher nicht in vivo nachgewiesen werden.
Mit Hilfe der GCS-Proteine aus dem Modell-Cyanobakterium Synechocystis sp. PCC 6803, die den pflanzlichen sehr ähnlich sind, wurde untersucht, ob die Komplexbildung auch in anderen Organismen möglich ist.
Die Untersuchungen haben gezeigt, dass eine Komplexbildung auch in Synechocystis möglich ist und das cyanobakterielle GCS somit als Modell für zukünftige Struktur- und Funktionsanalysen genutzt werden kann. Denn im Unterschied zu den pflanzlichen können die cyanobakteriellen Proteine heterolog exprimiert werden.
Darüber hinaus wurde mittels massenspektrometrischer Analysen das bisher gültige Verhältnis verfeinert. Es konnte gezeigt werden, dass die Proteine in Erbsen ein Verhältnis von 4P2:1L2:8T:28H und in der Modell-Pflanze Arabidopsis thaliana von 4P2:1L2:8T:20H haben.